عنوان پایان‌نامه
بررسی تاثیر مهاری چند ترکیب آروماتیک طبیعی بر آنزیم تایروزیناز
- رشته تحصیلی
- زیست‌شناسی-علوم‌سلولی‌مولکولی
- مقطع تحصیلی
- کارشناسی ارشد
- محل دفاع
- کتابخانه پردیس علوم شماره ثبت: 5696;کتابخانه مرکزی -تالار اطلاع رسانی شماره ثبت: 68440
- تاریخ دفاع
- ۳۰ بهمن ۱۳۹۲
- دانشجو
- آمنه حسینی زاده خضرآباد
- استاد راهنما
- مهریار امینی نسب
- چکیده
- آنزیم تایروزیناز یک آنزیم حاوی مس است، که به طور گسترده در میکروارگانیسم ها ، حیوانات و گیاهان وجود دارد. هم چنین یک آنزیم کلیدی در بیوسنتر ملانین است که نقش تعیین کننده ای در رنگ موو پوست پستانداران دارد. به علاوه این آنزیم سبب قهوه ای شدن آنزیمی ناخواسته مواد غذایی گیاهی و در نتیجه کاهش کیفیت مواد غذایی و ارزش اقتصادی آنها می شود. در این مطالعه اثر سه ترکیب طبیعی ترکیب B، ترکیب A و ترکیب Cبر روی فعالیت تایروزیناز قارچ خوراکی بررسی شد. این ترکیبات بر روی فعالیت کته کولازی و در حضور سوبسترای کافئیک اسید، اثر مهارکنندگی نشان دادند. برای هر سه ترکیب ترکیب B، ترکیب A و ترکیب Cدر فعالیت کته کولازی مد مهارکنندگی رقابتی تشخیص داده شد و مقدار ثابت بازدارندگی آنها به ترتیب 384/., 067/. و 154/. میلی مولار تعیین شد. مطالعات داکینگ نتایج آزمایشگاهی را تایید کرد( با استفاده از سرور پله انرژی اتصال برای هر سه لیگاند ترکیب A، ترکیب Cو ترکیب B به ترتیب 04+e 598/1- ، 04+e 592/1- و 04+ e584/1- نشان داده شد). در مشاهدات داکینک دیده شد که هر سه ترکیب به پاکت هیدروفوب کنار جایگاه فعال متصل شده و با His61 پیوند هیدروزنی و با Val283 برهمکنش هیدروفوب داشتند.واژه‌های کلیدی: تایروزیناز قارچی، بازدارندگی ، مولکولار داکینگ
- Abstract
- Tyrosinase is a copper-containing enzyme, which is widely distributed in microorganisms, animals, and plants. Also tyrosinase is khown to be key enzyme in melanin biosynthesis, involved in determining the color of mammalian skin and hair. In addition, unfavorable enzymatic browning of plant-derived foods by tyrosinase causes a decrease in nutritional quality and economic loss of products. The aim of this study was To determine the effect of(natural three compounds) compound A,compound A and compound C on the kinetic and structure of mushroom tyrosinase. Using inhibition kinetics and computational simulation, we studied the reversible inhibition of tyrosinase by compound B , compound A and compound C. (all three compounds) inhibited tyrosinase in a competitive manner with ki ( respectively)=0.384, 0.67 and 0.154 Mm. Docking studies confirmed the laboratory results.Keywords:Mushroom tyrosinase, inhibitory, Molecular docking
