عنوان پایان‌نامه
بررسی بر همکنش ویتامین D۳ با آلفالاکتالبومین
- رشته تحصیلی
- بیوفیزیک
- مقطع تحصیلی
- کارشناسی ارشد
- محل دفاع
- کتابخانه مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک شماره ثبت: 11285ب;کتابخانه مرکزی -تالار اطلاع رسانی شماره ثبت: 62319
- تاریخ دفاع
- ۱۵ بهمن ۱۳۹۲
- دانشجو
- بهداد دلاوری خلفه گری
- استاد راهنما
- علی اکبر صبوری
- چکیده
- ویتامین D یک ویتامین محلول در چربی است که حفظ کلسیم خون و غلظت فسفر در یک محدوده فیزیولوژیکی باریک را برعهده دارد و دارای اثر حفاظتی در برابر بسیاری از بیماری ها است. اتصال به یک سیستم انتقال دهنده، میتواند منجر به افزایش حلالیت ویتامین 3D، انتقال ساده ویتامین هیدروفوب، حفاظت در برابر آسیبها و افزایش دسترسی زیستی ویتامین گردد. آلفالاکتالبومین موجود در شیر یک گزینه مناسب برای انتقال ویتامین است. ویژگیهای اتصال و تغیرات کانفورماسیونی از آلفالاکتالبومین گاوی در اثر برهم کنش با ویتامین 3D توسط تکنیک های کالریمتری و اسپکتروسکوپی بررسی شد. آلفالاکتالبومین یک جایگاه اتصال برای ویتامین 3D دارد. فرآیند خاموشی تریپتوفان تغییرات کانفورماسیونی در حضور ویتامین 3D رانشان داد. بر طبق نتایج far UV CD ، ساختار دوم پروتئین تغییر چندانی نیافت. اندازهی کمپلکس حاصل از آلفالاکتالبومین و ویتامین 3D بسیار بزرگ تر از آلفالاکتالبومین شد. در حضور ویتامین 3D ، پایداری حرارتی آلفالاکتالبومین افزایش می یابد. ثابت اتصال و ?G? اتصال حاصل از کالریمتری تیتراسیون همدما به ترتیب 7 کیلوکالری بر مول بدست آمد که با نتایج حاصل از اسپکتروسکوپی فلورسانس / 3/66 بر مولار و منفی 6 × 116 یکی شد. این کمپلکس یک گزینه مناسب برای غنی کردن غذاهای کم چرب و نوشیدنی های غیر الکلی است چرا که آلفالاکتالبومین جز پروتئینهای غیر آلرژیک بوده و دومین پروتئین از نظر درصد تشکیل پروتئین های آب پنیری شیر است و هم چنین براساس نتایج حاصل از محیط شبیه سازی معده، آلفالاکتالبومین گزینه مناسبی برای انتقال ویتامین 3D می باشد. کلمات کلیدی : آلفالاکتالبومین، ویتامین 3D ، پایداری، برهم کنش ویتامین پروتئین، طیف سنجی فلورسانس، - کالریمتری
- Abstract
- Vitamin D is a fat-soluble vitamin that maintains blood calcium and phosphorus concentrations within a narrow physiological range and has a protective effect against many diseases. Binding to a delivery system can enhance vitamin D3 solubility, simplify this hydrophobic vitamin transport, protect it from degradation and raise its bioavailability. Alpha-lactalbumin as a milk protein is a good candidate for a vitamin encapsulation. Binding properties and conformational change of bovine alpha-lactalbumin upon interaction with vitamin D3 were investigated by calorimetry, spectroscopy. Alpha-lactalbumin has one binding site for vitamin D3. Tryptophan quenching shows that the protein conformation changes in the presence of vitamin D3. According to far UV CD results, the secondary structure of the protein does not alter very much. The particle size of alpha-lactalbumin and vitamin D3 complex is much larger than the protein. In presence of the vitamin D3, increases the thermal stability of the alpha-lactalbumin. The binding constant and ?G of binding obtained from ITC are 3.66×105 M-1 and -7.6 kcal mol-1, which are confirmed by fluorescence and molecular docking methods. This complex is a suitable candidate in order to enrich the low-fat food and non-alcohol drinks. Because it is non-allergenic protein and second protein of percentage formed of whey proteins and also according to the results obtained in the simulated gastrointestinal fluids, Alpha-lactalbumin could be introduced as a suitable carrier for vitamin D3.
