عنوان پایان‌نامه
مدل سازی ترمودینامیکی فرایند باز شدن پروتئین بااستفاده از تئوری هدف وتئوری اجتماع پذیری
- رشته تحصیلی
- مهندسی شیمی- بیوتکنولوژی
- مقطع تحصیلی
- کارشناسی ارشد
- محل دفاع
- کتابخانه پردیس یک فنی شماره ثبت: 778.;کتابخانه مرکزی -تالار اطلاع رسانی شماره ثبت: 40075
- تاریخ دفاع
- ۳۰ آذر ۱۳۸۷
- دانشجو
- سمیه یوسفی
- استاد راهنما
- علیرضا بهرامیان
- چکیده
- بیش از نیم قرن است که محققان در پی شناسایی ساختار پروتئین و پایداری آن در سیستمهای مختلف هستند. فرآیند تولید و شکل گیری پروتئین در موجودات زنده شامل دو مرحله است؛ بیو سنتز و تاخوردگی. مرحله اول، بیوسنتز که عبارت است از ترجمه زبان چهارحرفی ژنتیکی اسیدهای نوکلئیک به زبان بیست حرفی اسیدهای آمینه، علیرغم پیچیده بودن به خوبی مورد بررسی و مطالعه قرار گرفته است. حال آنکه مرحله دوم، تاخوردگی، هنوز برای دانشمندان علوم مختلف بحث برانگیز است. اهمیت بررسی پروتئین ها به نقشهای گوناگون و عملکرد حیاتی آنها در موجودات زنده مربوط میشود. بسیاری از بیماریها نظیر آلزایمر، پارکینسون و جنون گاوی ناشی از اشتباه در فرآیند تاخودگی است. جهت پی بردن به ماهیت فرآیند تاخوردگی، عموماً فرآیند معکوس آن یعنی باز شدن بررسی میشود. در این پایان نامه یک مدل جدید برای فرآیند باز شدن پروتئین ها ارائه و پارامتر جدید "جایگاه بحرانی" معرفی شده است. مدل مذکور برای تعداد قابل توجهی پروتئین به کار گرفته شده است و با نتایج آزمایشگاهی هم خوانی خوبی دارد.
- Abstract
- It is more than a half century that experts are trying to understand the structure and the stability of proteins and unravel the mysteries of protein functions in living organisms. Protein formation that occurs through two proceeding stages, synthesis and folding has been always an area of science that puts forth enormous number of questions against specialists engaged in different fields of science. The importance of the matter goes back to the critical role of proteins in the body where improper performance of these complicated macromolecules will lead to serious diseases like mad cow, Alzheimer’s and Parkinson. In this thesis, a new model to describe denaturant-induced unfolding of proteins, analogous to radiation-induced cell killing, is presented and a new term, critical sites, is introduced. The model is applied to denaturize various proteins and it is shown that the new dimensionless term has the potential to act as an index to evaluate protein stability in exposure to different denaturants. In brief, the term critical site refers to those binding sites of a protein which must be occupied by denaturants to assure proceeding of unfolding process. The more stable is a protein, the more critical sites it has and midpoint of transition occurs in higher concentrations of denaturant.
