عنوان پایان‌نامه
بررسی مداخله برخی مشتقات اپیوم بر رخدادهای مرتبط با شرایط هیپر گلایسمیک
- رشته تحصیلی
- زیست‌شناسی-علوم‌سلولی‌مولکولی
- مقطع تحصیلی
- کارشناسی ارشد
- محل دفاع
- کتابخانه پردیس علوم شماره ثبت: 3860;کتابخانه مرکزی -تالار اطلاع رسانی شماره ثبت: 42466
- تاریخ دفاع
- ۱۳ مهر ۱۳۸۸
- دانشجو
- علی رضا احمدزاده
- استاد راهنما
- مهران حبیبی رضائی
- چکیده
- سرم آلبومین حدود %60 مواد پروتئینی پلاسمای خون را به خود اختصاص داده است . و غلظت آن در پلاسمای انسانی mM 65/0 می باشد . آلبومین پروتئین منحصر بفردی است . و نقشهای متعددی را در انتقال مواد ایفا می کند. قندهای احیا کننده می توانند به صورت غیر آنزیمی و با ایجاد باز شیف با گروههای آمین آزاد پروتئین ها واکنش دهند . با ادامه یافتن این واکنش ها محصولات آمادوری که دارای پایداری بیشتری هستند به وجود می آیند که خود نیز در ادامه تحت واکنش های گوناگون و برگشت پذیر قرار گرفته ودر نهایت محصولات پیچیده و ناهمگنی به نام محصولات نهایی گلایکه شدن (EGA) را به وجود می آورند . با توجه به اثرات شناخته شده EGA ها و مشکلات پاتولوژیکی که بر اثر وجود این محصولات در خون ایجاد می شود به نظر می رسد مطالعه در این زمینه از اهمیت بالایی برخوردار باشد . لذا اثر برخی مشتقات اپیوم شامل پاپاورین ? نوسکاپین و ترکیب سنتتیک نالوگزان بر فرایند گلایکه شدن و تولید EGA مورد ارزیابی قرار گرفت . به همین منظور آلبومین سرم به صورت جداگانه در حضور گلوکز وغلظت های مختلفی از این مواد در کنار نمونه کنترل و نمونه گلایکه که فقط دارای آلبومین سرم وقند می باشد برای 42 روز در دمای 37 درجه سانتیگراد تیمار و بعد از آن دیالیز وسپس تعیین غلظت و تحت بررسی آزمایشات مختلفی از جمله تعیین ساختار ? فلورسانس وابسته به محصولات EGA ? فلورسانس ذاتی و تعیین لیزین آزاد قرار گرفتند . نتایج از آن حکایت دارد نوسکاپین و نالوگزان فاقد اثر خاصی بر فرایند گلایکه شدن می باشد . اما دیده می شود در نمونه هایی که در کنار قند غلظت های های مختلف پاپاورین حضور داشته فرایند گلایکه شدن پروتئین بهتر صورت گرفته است . به نظر می رسد پاپاورین به دنبال برهمکنش خود با آلبومین سرم به صورت پیوند هیدروژنی و برهمکنش هیدروفوب موجبات تغییر ساختار این پروتئین را فراهم کرده است و با در معرض گذاشتن گروههای آمین آزاد زمینه را برای افزایش گلایکه شدن پروتئین فراهم کرده است . و این چیزی است که در تمام آزمایشات صورت گرفته شده اعم از مطالعات تغییر ساختار ? فلورسانس وابسته به محصولات EGA ? فلورسانس ذاتی ودر تعیین لیزین آزاد به وضوح دیده می شود .
- Abstract
- Abstract : Glycation , one of the post –translational modifications of proteins , is a non enzymatic reaction initiated by the primary addition of aldehyde or ketone to the amino groups of proteins.In the early stage of glyc-tion, the synthesis of intermediates leading to formation of Amadori compounds occurs. In the late stag- e ,advanced glycation end product (AGE)are irrevesibly formed after a complex cascade of reactions.It has recently become clear that glycation also affect diabetes-related complication and physiological aging and neurodegenerative disease such as Alzeimers disease. In this study HSA (10mg/ml) incubation in PBS(50mM) with Glucose(40mM) and different concentration of papaverine(25,100,250,500µM)for 42 days at 37C?. also HSA incubation alone (control), with Glucose(40mM) respectively under the same conditions.After the incubation samples dialysis and determination concentration and prepreation for CD, Fluore scence and absorbance techniques. The analysis of result show that papaverine change the protein structure and expose the glycation site(lys residue)for Glucose. thus papaverine arise the best condition for Maillard reaction. Keywords: Glycation• aldehyde• ketone •HSA •Papaverine • agonist•Maillard
