عنوان پایان‌نامه
طراحی نانو کاتالیست بر اساس فلز روی در محیط میسلی
- رشته تحصیلی
- بیوشیمی
- مقطع تحصیلی
- کارشناسی ارشد
- محل دفاع
- کتابخانه مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک شماره ثبت: 11459ب;کتابخانه مرکزی -تالار اطلاع رسانی شماره ثبت: 74011;کتابخانه مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک شماره ثبت: 11459ب;کتابخانه مرکزی -تالار اطلاع رسانی شماره ثبت: 74011
- تاریخ دفاع
- ۰۵ اسفند ۱۳۹۴
- دانشجو
- نداالسادات کاظمین جاسمی
- استاد راهنما
- شهین احمدیان, غلامحسین ریاضی
- چکیده
- واکنش کلردار کردن پیوند کربن-هیدروژن که یک دسته از واکنش¬های فعال کردن پیوند کربن است، در صنعت داروسازی و شیمی سنتز نقشی محوری را ایفا می¬کند و از طریق ایجاد گروه ترک کننده¬ی قوی بروی کربن امکان ایجاد پیوند کربن-کربن را فراهم می¬آورد. آنزیم کلروپروکسیداز که در طبیعت موجود می¬باشد، این واکنش را در دمای محیط و شرایط اسیدی (pH 3) انجام می¬دهد. آنزیم کلروپروکسیداز در صنعت تصفیه فاضلاب، و داروسازی کاربرد زیادی دارد و با اکسید کردن و کلردار کردن مشتقات آروماتیکی امکان سنتز بسیاری از ترکیبات آبگریز را فراهم می¬کند. آهن-پورفیرین و اسید آمینه¬ی سیستئین که در هسته¬ی مرکزی آنزیم قرار دارند، نقش محوری را در واکنش¬های کاتالیز شده توسط کلروپروکسیداز بر عهده دارند. تاکنون چندین مشتق پورفیرین مانند منگنز پورفیرین به عنوان جایگاه کاتالیتیکی در نمونه¬ی مصنوعی، به کار گرفته شده¬اند. نتایج نشان می¬دهد که حتی پورفیرین خالی از آهن نیز توانایی انجام فعالیت کاتالیتیکی را دارد. در این مطالعه یک هسته¬ی روی(II) سیستئینه در پوشش میسلی (محلول سدیم دودسیل سولفات) ، به عنوان الگوی مصنوعی از آنزیم کلروپروکسیداز در نظر گرفته شد. این مرکز فعال قابلیت کلردار کردن سوبسترا¬ی تایونین را در 3 pH و همچنین این کمپلکس توانایی کاتالیز واکنش شبه کاتالازی را از طریق شکستن پیوند پراکسید هیدروژن و تبدیل آن به آب را دارد. قرار گرفتن کمپلکس طراحی شده در پوشش میسلی سبب افزایش سرعت واکنش کلر دار کردن شد. بررسی¬های انجام شده با Dynamic light scattering (DLS) تشکیل نانوکاتالیست با قطر 27 نانومتر را تایید کردند. مکانیزم تشکیل کمپلکس روی-سیستئین و عملکرد آن نیز توسط H NMR و IR بررسی شده است و نشان داده شد که روی به سیستئین متصل شده و تشکیل کمپلکس پایدار‌می‌دهد. نتایج نشان داد کمپلکس طراحی شده، واکنش کلر دارکردن را کاتالیز می‌کند و این کمپلکس به عنوان یک آنزیم شبه کلروپرواکسیداز قابلیت استفاده در صنعت را دارد.
- Abstract
- C-H chlorination is interesting reaction due to its application in chemistry and drug design. Transition metals catalysis C-H chlorination and represent the state of art of C-H activation reaction. Previous works have been shown the catalytic ability of Fe(III), Cu(II) and Mg(III) as a chlorinating mediator. Herein, we designed a cysteine-Zn(II) mixture to biomimetically engineered the chlorinating reaction that naturally is catalyzed by chloroperoxidase enzyme at a pH level of 3. Zn(II)/Cys imitates the thiol bond of chloroperoxidase active site. The engineered complex catalyzes chlorination of thionine and decomposition of H2O2 at a pH level of 3. The IR, 1H and 13C NMR spectroscopies confirm the structure of L-Cys-Zn(II) complex which mediates the carbon bond activation. These studies have illustrated that the sulfur and ammonium side chains of L-Cys coordinated to Zn(II) and form a five angles ring structure at low pH levels. Moreover, encapsulation of Zn(II)/L-Cys complex in micellar environment increased catalytic performance of biocatalyst. Micellar media provides an interesting environment in order to stabilize catalytic centers and also increase the possibility of interaction between hydrophobic substrate and encapsulated metalo-center. the mechanism of interaction is also discussed.
